中国鲎凝固蛋白原的分离提纯及其生化性质的介绍
鲎血变形细胞的低渗提取液，即鲎变形细胞裂解物，含有一种高相对分子质量的凝固酶原和一种可凝固的蛋白——凝固蛋白原，前者经内毒素激活后转化成具有活性的凝固酶，通过酶介作用使凝固蛋白原转变成凝固蛋白。
1972年，Young等首先报道在去热原的条件下用Sephadex G-75分离美洲鲎变形细胞裂解物中的凝固蛋白原，可得到三部分物质，第一部分F1占总裂解物蛋白的30%，含有能被内毒素所激活的酶。第二部分F2占总裂解物蛋白的50%，为可凝固的蛋白，即凝固蛋白原。第三部分占15%，性质不清。
1973年，Solum成功地自美洲鲎变形细胞裂解物中分离提纯出凝固蛋白原，并经SDS凝胶电泳检测其相对分子质量为23000±900。
1976年，Nakamura等报道自日本鲎变形细胞中分离提纯出凝固蛋白原并对其生化性质进行了研究。日本鲎凝固蛋白原的相对分子质量按SDS凝胶电泳法检测为19500±1000；按氨基酸组成计算为15770；按超离心沉降平衡计算为15300。凝固蛋白原为单肽链结构，由132~135个氨基酸残基组成，其氨基末端为丙氨酸，羧基末端为苯丙氨酸，是一种碱性蛋白。
1977年，Tai等测得美洲煊凝固蛋白原的相对分十质量为24 500(SD 慨欣巴孙依)，由220个氨基酸残基组成，其氨基末端为甘氨酸，羧基末端为丝氨酸。
1978年，Shishikura等报道了对三种亚洲鲎及美洲鲎凝固蛋白原的生化及免疫特性的比较研究。他们发现：这四种鲎的凝固蛋白原的相对分子质量按SDS凝胶电泳测定均为20000左右；三种亚洲鲎的凝固蛋白原有共同的抗原性，但和美洲鲎的凝固蛋白原无共同的抗原性。
1979年，丹羽允等曾对上述四种堂的凝固蛋白原进行研究，发现三种亚洲鲎凝固蛋白原的氨基酸排列顺序相同﹐但和美洲鲎相比，则有很大差别。
