乙酰化Sirt系列腺病毒

SIRT家族生物学功能研究概述

蛋白的乙酰化/去乙酰化修饰在基因表达调控中起重要作用。
 

参与去乙酰化的酶除了经典的Ⅰ类和Ⅱ类组蛋白去乙酰化酶（HDAC）外，还有Ⅲ类HDAC，即Sir2相关酶类(Sir2-related enzymes, Sirtuin)。酵母沉默信息调节子2(silent information regulator2, Sir2) 蛋白和它在其他原核和真核生物中的同源(sirtuin) 是一类依赖于NAD+、核心区域高度保守的蛋白去乙酰化酶和ADP核糖基转移酶, 哺乳动物Sirtuin可与p53、FOXO、PGC-1α、NF-κB、Ku70等蛋白相互作用，调控细胞应激反应、代谢、衰老和凋亡等过程。

Sirtuin是一种从细菌到人类高度保守的去乙酰化酶类，人类Sirtuin家族中公认的成员有7个: SIRT1~SIRT7。它们都具有高度保守的NAD+结合域和催化功能域，不同的N端和C端可使它们能够结合不同的底物。Sirtuin蛋白家族可以调节多种蛋白的乙酰化修饰和ADP核糖基修饰。Sirtuin蛋白家族具有不同的亚细胞定位。SIRT1、SIRT 6 和SIRT 7 主要位于细胞核内，SIRT3、SIRT4和SIRT5 定位在线粒体中，而SIRT2主要分布在细胞浆中。这些蛋白的亚细胞定位还取决于细胞类型、状态和分子间相互作用等，如SIRT1和SIRT2可在细胞核和细胞浆之间穿梭，并且与细胞核和细胞浆中的蛋白相互作用。

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哺乳动物的Sirtuin蛋白在细胞内的广泛分布表明其功能多样化。可能涉及转录、细胞周期、细胞分化、凋亡、应激、代谢及基因组稳定的调控。Sirtuin家族成员蛋白结构及酶活性X 线晶体衍射揭示，Sirtuin家族多个成员具有相似的分子结构：由大约270个氨基酸残基组成的一大一小两个结构域。大的结构城主要由Rossmann折叠构成；小的结构域含一个锌指结构〔Cys-X-X-Cys-（X）15, 20-Cys-X-X-Cys〕。Sirtuin家族具有去乙酰化酶活性和ADP-核酸转移酶活性。依赖Sirtuin 的去乙酰化反应是将底物乙酰基转移到NAD+的ADP-核糖基部分。同时，1个NAD+分子分裂成1分子烟酰胺（NAM）和1分子O-乙酰基ADP-核糖。Sirtuin介导去乙酰基和NAD+断裂两种催化活性。Sirtuin所具有的ADP核糖转移酶活性是将NAD+的ADP-核糖转移到乙酰化蛋白。Sirtuin的去乙酰化作用ADP-核酸转移作用可能是去乙酰化反应最初所产生的ADP-核糖在随后去乙酰化过程中被添加到底物中去。另外，有一些Sirtuin成员可能仅有ADP-核糖转移酶活性。

关于sirt家族各个成员的细胞内定位

Sirtuin蛋白的生物学功能

在动物水平敲除SIRT各个家族成员之后的表型如下：

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