MCE 定制化多样性SPR 检测技术服务强势上线

图 1. SPR 技术发展历程。 

SPR 是一种物理光学现象。简单来说，SPR 就是根据金属表面偶联的配体是否与分析物结合而产生不同的共振角，通过监测共振角度的变化，可以推断出生物分子相互作用的亲和性、亲合常数、结合动力学等信息。因此，SPR 技术在药物筛选、蛋白质-蛋白质相互作用研究、抗体-抗原结合等领域具有广泛应用和重要价值。

图 2. SPR 原理图。 

原理：当光源发出的偏振光以一定的角度入射到棱镜中，在棱镜与金属的界面处发生全反射，而光会在金属表面介质中传输振幅呈指数衰减的倏逝波，同时引发金属表面的自由电子产生表面等离子波，等离子波与倏逝波发生共振时，其反射光强度会大幅度地减弱。反射光强度最低时的暗带所对应反射角即为共振角。当有生物分子与金属表面的薄膜结合或与已吸附的分子相互作用时，这种等离子体波的特性会发生变化，导致共振角度发生偏移 (从 A 到 AB 的偏移)^[10]。

这种偏移可通过检测入射光的反射角度变化来实现。借助 SPR 仪器的检测系统，可以实时、定量地测量共振角度的变化，从而得到亲和力相关信息。

目前常用的检测分子间相互作用力的主流方法分为 4 种：表面等离子共振 (SPR)、拉下实验 (GST pull-down)、免疫共沉淀 (IP)、酶联免疫吸附实验 (ELISA)。其中，SPR 技术是生命科学基础研究、药物研发与医学诊断分析领域动力学及亲和力分析的检测方法，也是检测生物分子相互作用的 “金标准”。

• 实时检测，能动态监测生物分子相互作用的全过程；
• 无需标记样品，保持了分子活性[11]；
• 样品需要极少，一般一个表面仅需要 100 μg 蛋白；
• 检测过程方便快捷，灵敏度高；
• 应用范围广泛；
• 高质量的分析数据；
• 能跟踪监控固定的配体的稳定性[12]。

• 有无结合 (Yes or No)
• 结合的特异性和选择性 (Specificity) 
• 两种分子的结合强度 -- 亲和力 (Affinity) 
• 结合和解离的快慢和复合体的稳定性 -- 动力学 (Kinetics) 
• 分子结合的温度与热力学特征 (Thermodynamics)；
• 目标分子活性含量的检测 (Concentration)。

自 Liedberg[5][6] 等人于 1983 年首次运用 SPR 技术进行抗原抗体相互作用分析以来，SPR 技术已广泛应用于基础生命科学、制药、食品及环境科学等领域。近几年，新的技术理论和方法学的发展又推动了 SPR 技术向小分子的相互作用研究、药物筛选、临床诊断、蛋白质组学等新兴的应用领域不断扩展。目前，SPR 技术在科学研究中发挥出越来越重要的作用。

▐  我们将为您提供哪些服务？

MCE 使用 Biacore T200 仪器，可以进行抗原-抗体、蛋白-蛋白、抗体-受体、VLP 蛋白-抗体、蛋白-小分子化合物等的亲和力分析，为客户提供定制的多样性服务。【案例 1】
通过 SPR 技术，使用 Biacore 仪器测定不同浓度下 Human NKp30 蛋白与 Human B7-H6 蛋白的亲和力。利用 T200 的分析软件，采用 1：1 binding 的分析模式对其结合和解离进行分析，其亲和力常数为 0.275 μM。
图 3. NKp30, Human (hFc) captured on CM5 Chip via Protein A can bind Biotinylated B7-H6, Human (His-Avi) (HY-P78076）with an affinity constant of 0.275 μM as determined in SPR assay.

【案例 1】

MCE 致力于为科研机构、医药机构、工业企业和创新团队提供 SPR 检测技术服务，如有任何疑问或需求，欢迎随时与我们联系。我们的专家团队将全力支持您的研究项目，助您取得更大的突破和成功。

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